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常文瑞—中國科學院院士

來源:中國科學院生物物理研究所      2017-05-17
導讀:常文瑞,1940年出生于遼寧錦州。結構生物學家,中國科學院生物物理研究所研究員,博士生導師。1964年畢業(yè)于南開大學化學系。2005年當選為中國科學院院士。

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常文瑞,1940年出生于遼寧錦州。結構生物學家,中國科學院生物物理研究所研究員,博士生導師。1964年畢業(yè)于南開大學化學系。2005年當選為中國科學院院士。

簡歷:

1960 - 1964 天津市南開大學,學士

1990 - 至今 中國科學院生物物理研究所,研究員

2005年          當選中國科學院院士

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獲獎及榮譽:

1982年 國家自然科學獎二等獎

1987年 中國科學院科技進步獎一等獎

1989年 國家自然科學獎二等獎

2004年 北京市科學技術獎一等獎

2004年 獲何梁何利基金科學與技術進步獎

2005年 獲中國科學院科學技術成就獎

2013年 獲北京市科學技術獎一等獎

2014年 獲國家自然科學獎二等獎

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研究方向:

長期從事生物大分子(胰島素、蚯蚓纖溶酶,金屬蛋白酶,藻膽蛋白等)結構與功能研究,近二十年來研究工作重點集中于光合作用相關(膜)蛋白的結構生物學研究。光合作用是地球上最重要的化學反應之一,分為光反應和暗反應兩個階段,本研究組現階段的研究內容主要集中在以下兩個方面:

一、光反應途徑相關膜蛋白及復合物的結構與功能研究

1. 植物光系統II超大膜蛋白復合物的結構與功能研究:

高等植物PSII-LHCII在類囊體膜上是一個超大的膜蛋白復合物二聚體,其每一個單體由近30個蛋白亞基組成,并結合有上百個色素分子、輔因子及脂分子等等。PSII-LHCII是由一個二聚體的核心,以及核心周圍結合的多種外周捕光天線蛋白LHCII共同組成。光系統II的核心與天線蛋白的比例是可變的,從而形成不同尺度大小的PSII-LHCII復合物。對這些不同組成、不同形式的PSII-LHCII復合物結構的測定將使我們有可能揭示其高效捕獲、傳遞及轉換光能的機理以及植物捕光調節(jié)的分子機制。我們對高等植物光系統II中不同層次、不同組合的光合膜色素蛋白復合物樣品開展分離純化及結構生物學研究,并結合各種生化手段和譜學實驗,以期為深入理解植物的光合作用提供結構基礎。

2. 高等植物及真核綠藻中光保護及調節(jié)相關的膜蛋白復合物的結構與功能研究:

光合作用是由太陽能驅動的高效且可控的生物化學反應過程。在高光照或某些環(huán)境壓力下,植物經常會吸收超過其固定二氧化碳能力所需的光能,過量的光能會導致光氧化性損傷,為此植物進化出了多種重要的保護和調節(jié)機制,包括能量依賴的淬滅(qE),可以將過量吸收的光能以熱的形式安全地耗散掉;狀態(tài)轉換(qT),可以調節(jié)光能在兩個光系統間的平衡分配;環(huán)式電子傳遞(CET),可以減緩環(huán)境脅迫的影響,優(yōu)化光合作用效率;以及其它多種保護和調節(jié)機制。在這些調節(jié)過程中,會形成各種不同的超大膜蛋白復合物,我們擬對高等植物和真核綠藻中這些超大膜蛋白復合物開展結構研究,以便深入理解光合生物適應環(huán)境變化進行光保護和調節(jié)的分子機制。

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二、其它光合作用相關的重要功能酶及復合物的結構與功能研究

1.光合作用暗反應中關鍵酶及其調控系統的結構與功能研究:

在有光的條件下,光反應生成的ATP及NADPH參與到暗反應當中,固定二氧化碳并生成碳水化合物。但是在沒有光的情況下,光合作用細胞也能利用正常的分解過程產生的能量來進行合成代謝。在植物葉綠體的基質中,同時具有兩類酶,一類是與同化作用的暗反應Calvin循環(huán)相關的酶,另一類是能夠分解淀粉的代謝酶。葉綠體組織通過上述兩類酶逐漸形成了光依賴型控制機制,在光和暗的條件下轉換代謝形式。該途徑中涉及多個重要的酶及調控蛋白,我們擬對光合作用這些關鍵酶及調控系統開展結構生物學研究,深入了解它們的作用機制及調控機理。

2. 藍細菌中長鏈脂肪烴代謝途徑中關鍵酶的結構與功能研究:

利用分子生物學、合成生物學等現代技術手段,人工改造暗反應的固碳途徑使光合細菌直接生產出人類所需要的生物能源是開發(fā)新型清潔能源的一個重要方向。而可再生脂肪烴是傳統石化液體燃料的理想替代產品,被稱為“生物石油”。光合藍細菌的脂肪烴代謝途徑在2010年被闡明,我們也對該途徑中的關鍵酶開展了結構與功能的系列研究。

代表論著:

1.PanX, MaJ, SuX, CaoP, ChangW, LiuZ, ZhangX*, MeiLi*;Structure of the maize photosystem I supercomplex with light-harvesting complexes I and II. Science. 2018;360(6393):1109-1113

2. Su X1, Ma J1, Wei X1, Cao P1, Zhu D, Chang W, Liu Z*, Zhang X*, Li M*. Structure and assembly mechanism of plant C(2)S(2)M(2)-type PSII-LHCII supercomplex. Science. 2017, 357(6353):815-820.

3. Wei X1, Su X1, Cao P, Liu X, Chang W, Li M*, Zhang X*, Liu Z*. Structure of spinach photosystem II-LHCII supercomplex at 3.2?? resolution. Nature. 2016, 534(7605):69-74.

4. Fan M, Li M*, Liu Z, Cao P, Pan X, Zhang H, Zhao X, Zhang J, Chang W*. Crystal structures of the PsbS protein essential for photoprotection in plants. Nature Structural & Molecular Biology, 2015, 22(9):729-735.

5. Cao P1, Xie Y1, Li M*, Pan X, Zhang H, Zhao X, Su X, Cheng T, Chang W*. Crystal Structure Analysis of Extrinsic PsbP Protein of Photosystem II Reveals a Manganese-Induced Conformational Change. Molecular Plant, 2015,8, 664–666.

6. Wan T, Li M*, Zhao X, Zhang J, Liu Z, Chang W*. Crystal structure of a multilayer packed major light-harvesting complex: implications for grana stacking in higher plants. Mol Plant. 2014 May;7(5):916-9.

7. Pan X, Liu Z*, Li M, Chang W*. Architecture and function of plant light-harvesting complexes II. CurrOpinStruct Biol. 2013 Aug;23(4):515-25.

8. Pan X., Li M., Wan T., Wang L., Jia C., Hou Z., Zhao X., Zhang J., Chang W*. Structural insights into energy regulation of light-harvesting complex CP29 from spinach. Nature structural & molecular biology 2011, 18, 309-315

9. Pascal A. A., Liu Z., Broess K., van Oort B., van Amerongen H., Wang C., Horton P.*, Robert B.*, Chang W., Ruban A. Molecular basis of photoprotection and control of photosynthetic light-harvesting. Nature 2005, 436, 134-137

10. Liu Z., Yan H., Wang K., Kuang T., Zhang J., Gui L., An X., Chang, W*. (2004) Crystal structure of spinach major light-harvesting complex at 2.72 A resolution. Nature 428, 287-292.

參考資料

【1】中國科學院生物物理研究所,常文瑞


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